Vitamin B12 - starkes und gesundes Haar

Vorteile: Verbessertes Äußeres des Haars, hilft mit Haarausfall, schnellerem Haarwachstum

Nachteile: Sie müssen mit der Dosis sorgfältig sein

Manchmal, als Antwort auf eine aktuelle Anwendung von Vitaminen B6 und B12 kann eine allergische Reaktion erfahren. Eine Hypervitaminose des Vitamins B12 (Einspritzung von Cyanocobalamin) als ein Symptomnesselausschlag, und zusammen mit diesen allergischen Störungen führt zum Jucken, manchmal - im Hauptgebiet.

Jedoch, in den meisten Fällen, hat negativen Einfluss direkt auf das Haar ausgedrückt, dem ein geringes Übermaß an diesen Vitaminen nicht helfen wird.

Und dann habe ich begriffen, dass keinesfalls mit diesen Vitaminen nicht verwirrt sein sollte. Sie haben soviel zusammen nicht geschmerzt wie ein Versehen. Vitamin B 6 ist vom B 12 und B 1 usw. nicht gefesselt. D. h. es ist nicht wirtschaftlich und sinnlos.

Rezeptmaske:

1 tbsp von Klettenöl

1 tbsp Kastoröl

Die Ampulle 12

1 tsp von Kokosnussöl (ist es mir geschienen, dass es Haar austrocknet, aber dann habe ich die Dosis bedeutsam reduziert, und war alles gut)

2 tbsp Haarbalsam

Dann alles müssen Sie Shampoo spülen.

Vitamine in Kapseln sind ein gutes Nachfüllen zum Haar. aber sollte klug verwendet werden und die Dosis nicht zu überschreiten. Aber Ihr Haar ist nicht sogar mit ihnen wird gesünder sein, wenn Sie schlecht absorbierte und schlechte Gewohnheiten essen. Ich nehme einen Monat und habe mich wirklich Haar erholt. Angehalten so hart, um zu fallen, und das angenehme Äußere.

Einspritzung des Vitamins B12 - hilft wirklich!

Vorteile: Verbessertes Äußeres, Haarausfall, starkem und gesundem Haar helfend, beschleunigt sich Haarwachstum

Mein Haar hat angefangen, vor 5 Jahren wegen Nerven auszufallen, eine Vielfalt von Masken, verwendeten Seren davon tuend, auszufallen, hat Vitamine genommen und hat mehr versucht, all das war gerade genug für die Periode ihrer Anwendung.

Vor zwei Monaten habe ich im Internet gesehen ein Arzneivorschriftenshampoo von Haarausfall, cyanocobalamin war ein Teil aller Vitamine, dass ich mich um Haarausfall beworben habe. Ich habe nach jeder Wäsche des Haars angefangen, in die Wurzeln einer Ampulle zu reiben. Das Ergebnis ist nach drei bis vier Anwendungen sichtbar!!!

nehmen Sie drei Esslöffel des Shampoos, eine Ampulle von cyanocobalamin (Einspritzung des Vitamins B12), ein Fläschchen von pyridoxine (B6). Mischen Sie alles bis glatt.

Mein Haarshampoo und dann stellen wir es auf die Haarstruktur, der Schlag gut und die Erlaubnis seit 10-15 Minuten, waschen uns dann davon. Das Ergebnis ist atemberaubend!

Ergebnis: Das Haar ist gesund und dick, es ist viel weniger Fall geworden! Das Ergebnis war sehr zufrieden.

Vitamin B12 - erschwinglicher Preis, ist für Vegetarier unentbehrlich

Vorteile: Erschwinglicher Preis, ist für Vegetarier unentbehrlich

Ich habe Rezensionsmädchen gesehen, die Ampulle des Vitamins aktuell verwenden. Ich kann sagen, dass nur ein Ding - mit dieser Methode der Anwendung wasserlöslicher Vitamine nicht arbeitet. Sie können einfach tief ins Haar und die Hautschichten nicht eindringen, und am Zellniveau zu handeln. Diese ganze Selbstwahnvorstellung.

Ich habe mich mit B12 Mangelanämie auf dem Rat eines Arztes gestochen, weil ich Probleme mit den Eingeweiden habe, und wie viel ich kein Nahrungsmittelfleisch, Eizellen, Leber haben würde, bleibt B12 Niveau niedrig (unten 100). Nach einem Kurs von Einspritzungen von B12 Niveaus hat sich Hämoglobin von 97 bis 125 erhoben, Gesundheit ist zu normalem und bedeutsam reduziertem Schmerz von Neuralgie zurückgekehrt.

Wir empfehlen stark, dass alle Vegetarier vorbeugende Kurse von cyanocobalamin nehmen (Fläschchen pro Monat), weil Sie Vitamin B12 von Kraut, Früchten, Gemüsepflanzen und Nüssen nicht bekommen können.

Wenn plötzlich jemand sich zu Einspritzungen des Vitamins ernennen will (den ich nicht empfehle), dann übergeben Sie Blutprobe für B12 in jedem Laboratorium und vergessen Sie über mögliche Allergien nicht. Außerdem jedenfalls nicht cyanocobalamin Kolik gleichzeitig mit anderen Vitaminen (B12 rahrushaet sie), besonders B1 (wird die Wahrscheinlichkeit eines Anaphylactic-Stoßes durch mehrere Male vergrößert).

Minimales Genom

Bioinformatics Dr Doping erzählt über die Gene des gemeinsamen Ahnen, die Gene von Bakterien von Escherichia coli und Konkurrenz abdrehend.

Was sind die verschiedenen Annäherungen zum Definieren des minimalen Genoms? Als durchgeführte experimentelle Genforschungsmethoden die sind erforderlich?

Es gibt mehrere Annäherungen an die Definition dessen, was das minimale Genom ist. Zuerst - ist es evolutionär. Es basiert auf der natürlichen Philosophie, dass, wenn ein bestimmtes Gen in allen Organismen da ist, Sie wahrscheinlich ohne dieses Gen nicht auskommen können. Hier gibt es wirklich eine Täuschung. Weil, wenn ich sage, dass dasselbe Gen in verschiedenen Organismen da ist, die Frage entsteht, und wie tun, weiß ich, dass das ein und dasselbe Gen ist und das alles ein und dasselbe Gen ist, wenn es in drei verschiedenen Genomen ist. Die Entwicklungsdefinition ist: Wir glauben, dass das ein und dasselbe Gen ist, wenn sie einen gemeinsamen Ahnen hatten und die Geschichte dieses Gens genau dieselbe Art der Geschichte ist, d. h. gab es keine Verdoppelungen, und die Gene haben sich nur infolge der Artbildung unterschieden.

Um Gehirn zu erwecken - verwenden Phenotropil, Cogitum, Semax.

Wenn Sie Bakterien auf einem Medium, der einzigen Quelle von Kohlenstoff wachsen, der, zum Beispiel, fructose ist, und Sie haben Beförderer fructose getötet oder Enzym getötet, das die erste Reaktion der fructose Nahrung, alles in Ihrer Umgebung katalysiert, außer fructose, nichts und der Möglichkeit, haben Sie es gebrochen. Und wenn Sie in demselben Umgebungsströmentraubenzucker sind, wird es wunderbar sein, zu leben und zu gedeihen. Also hier müssen wir sagen, dass wir sie eine reiche Umgebung werden anbauen lassen, in der es alles gibt, was sie brauchen, und minimales Genom solch eine Umgebung betrachten könnte. So tun Leute, und es auch angemessene Definition ist. Es ist weicher als evolutionär. D. h. die Gene, die absolut universal sind, sinken evolutionär als Gene, die für solch eine Person erforderlich sind, wird abgedreht.

Experimente sind jetzt minimale Genome von den meisten Läufen durch Craig Venter, der am menschlichen Erbgut beteiligt wurde, und dann auf die Genome von Bakterien umgeschaltet hat. Angewandt die Idee, dass dabei er versucht, ich offen gesagt nicht sehr viel zu verkaufen. Weil er diese Idee hat, dass wir hier sind, um ein minimales Genom zu machen, und dann wir dazu einige Stücke fakultativ hinzufügen und beauftragt von den Bakterien, "dem Design" tun werden, das wir brauchen. Ich verstehe nicht wirklich, warum es technologisch gerechtfertigt wird, weil wir es wirklich jetzt tun können. Wir können den E. coli nehmen - wir haben eine Reihe technologischer Beanspruchungen - und sie können dasselbe machen. Aber Venter sagt, dass es nichts Zusätzliches geben wird. Andererseits wird es sicher nichts Zusätzliches sein, aber wird zur gleichen Zeit ganz Toter sein.

GPCR

GPCR sind die Sender von Signalen innerhalb der Zellen, die Zellen von verschiedenen Organen erlaubend, und Systeme des Körpers kommunizieren mit einander und erhalten Informationen über die Umgebung. Es gibt ungefähr 800 verschiedene GPCR, die in den Membranen von menschlichen Zellen gelegen werden und eine breite Reihe von extracellular Simulatoren anerkennen, die Ionen, Hormone, neurotransmitters, peptides usw. umfassen. Beispiele von weithin bekannten Molekülen, für die Empfänger antworten, sind epinephrine, serotonin, dopamine, Histamin, Koffein, opioids, cannabinoids, chemokines und viele andere. Empfänger übersenden Signale durch die Aktivierung von GTP-verbindlichen Proteinen (G-Proteine), die der Reihe nach intrazelluläre komplizierte Kette von Reaktionen auslösen, die zu bestimmten zellularen und physiologischen Antworten führen. Wir können es in den Rauschgiften finden: Cerebrolysin, Cortexin und im Peptide Komplex für das Immunsystem.

Die Prozesse von GPCR-kontrollierten, geben Sie uns die Gelegenheit, die Gerüche zu sehen und zu fühlen, auf die Gefahr zu reagieren, Schmerz oder Gefühlwohlbefinden zu haben, Blutdruck aufrechtzuerhalten und Herzrate, d. h., alles zu regeln, was für die Wirkung des Körpers notwendig ist. Manchmal werden Signalprozesse gebrochen, zu zahlreicher und häufig strenger Krankheit führend. Viele Krankheiten können geheilt werden, aber durch das Folgen Empfängerrauschgiften. Tatsächlich hat ungefähr Hälfte aller modernen auf Empfänger gerichteten Rauschgifte mit G-Proteinen verkehrt. So hat Forschung darauf gezielt, die Struktur von GPCR-Empfängern zu bestimmen und Zeichen zu geben, dass Mechanismen ein besseres Verstehen der Ursachen von vielen Krankheiten erlauben, sowie Impuls der Entwicklung von wirksameren Rauschgiften mit minimalen Nebenwirkungen geben sollten.

Die Geschichte der GPCR-Forschung hat mehr als 100 Jahre. Der Empfänger, der auf das Licht - rhodopsin antwortet - wurde zum Beispiel entdeckt und 1870 vom deutschen Wissenschaftler Wilhelm Kühne isoliert. Um das frühe 70-ies von XX Jahrhundert war es bekannt, dass Muskelzellen aktivieren oder die Effekten durch bestimmte Moleküle hemmen können. Ein Teil des Mechanismus von intrazellulären Reaktionen war auch bekannt, und es war klar, dass die Moleküle, die Zellen stimulierend, in die Zellen nicht eindringen. So wurde es die Existenz einer Empfängersubstanz verlangt, die auf extracellular Moleküle reagiert und ein Signal in die Zelle sendet.

Die Suche nach dieser schwer erfassbaren Substanz und dem Empfänger hat Robert Lefkovitz verpflichtet, der Adrenalin (ein Hormon stimulierende Zellen) mit einem gebauten ein radioaktives Isotop des Jods verwendet. Diese Studien beschließen, dass ein Adrenalinprotein zu einer Zelloberfläche oder Empfänger bindet. Die Tatsache, dass das Signal innerhalb der Zelle durch die Aktivierung von G-Proteinen übersandt wird, war zu diesem Zeitpunkt bereits entdeckter Rodbell und Gillmanom (für den die zwei Wissenschaftler den Nobelpreis für die Medizin 1994 gewonnen haben). So waren Proteine, die auf extracellular Stimuli antworten, identifizierter Empfänger, der mit G-Proteinen konjugiert ist, und mehrere dieser Empfänger sind identifiziert worden. Jedoch waren die Isolierung und Identifizierung der Aminosäurenfolgen von GPCR ein großes Problem, weil alle Empfänger, mit Ausnahme von rhodopsin, die Zellen in sehr niedrigen Zahlen erzeugt haben. Zum ersten Mal, die Folge des Beta-Adrenergic-Empfängers (ein Empfänger zu isolieren und zu bestimmen, der auf das Adrenalin antwortet) haben 1986, andererseits im Laboratorium Lefkovitz mit Brian Kobilka gescheitert, der die Postdoktor-Studie ausgeführt hat. Klonen hat eine große Überraschung gebracht: Aminosäurenfolgenanalyse hat gezeigt, dass adrenoceptor sieben transmembrane Alpha helices hat und dem Sehempfänger rhodopsin, den Studien der Struktur sehr ähnlich ist, die dank der Arbeit von mehreren Laboratorien einschließlich sowjetischer Wissenschaftler unter der Richtung von Yuri Ovchinnikov fortgeschrittener waren.

Diese Studien haben gezeigt, dass Empfänger mit sehr verschiedenen Funktionen nahe Verwandte sein können, und dass vielleicht es andere Empfänger mit einer ähnlichen Struktur gibt. Tatsächlich hat das menschliche Erbgut sequencing mehr als 800 Gene offenbart, die GPCR verschlüsseln. Es ist klar geworden, dass die Nachrichtenübermittlung über GPCR ein universaler Mechanismus der Kommunikation zwischen den Zellen und den Zellen mit der Umgebung ist.

Um den Operationsmechanismus von GPCR völlig zu verstehen, hatte er Kenntnisse ihrer Raumstruktur mit der Atomentschlossenheit. Solche Strukturen können nur mittels der Röntgenstrahlbeugung erhalten werden verlangt die Kultivierung von hoch bestelltem Kristall. GPCR jedoch, waren wegen ihres Widerstands gegen die Kristallisierung trotz der beharrlichen Arbeit von vielen Laboratorien in der Welt berühmt. Die erste GPCR-Struktur war Palchevsky 2000 hat denselben rhodopsin kristallisiert, der am stabilsten und vom ganzen GPCR am wenigsten beweglich ist. Es hat weitere 7 Jahre genommen, bevor die erste Struktur des menschlichen Empfängers, der auf das Adrenalin antwortet, bestimmt wurde.

Ich war glücklich, an diesen Studien teilzunehmen. 2006 habe ich begonnen, im Laboratorium von Ray Stevens am Scripps-Institut in La Jolla zu arbeiten, der mit Brian Kobilka in der Bestimmung der Struktur der Beta-Adrenergic-Empfänger zusammengearbeitet hat. Kobilka hat an der Stabilisierung adrenoceptor durch die molekulare Technik gearbeitet, das Laboratorium von Stevens hat versucht, es zu kristallisieren. Ein paar Monate später bin ich im Stande gewesen zu kristallisieren der Empfänger wird mit einer speziellen Kristallisierungsmethode in der lipid Kubikphase mit dem Gebrauch von Cholesterin modifiziert, das ich während der letzten mehreren Jahre verbessert habe. Die Struktur des Beta-Adrenoceptor ist in der Zeitschrift Wissenschaft 2007 veröffentlicht worden und wurde einen der 10 wissenschaftlichen Fortschritte des Jahres genannt. Im Laufe der letzten 5 Jahre wurden 15 verschiedene GPCR-Strukturen - hauptsächlich Laboratorien Kobilka und Stevens identifiziert. Schließlich 2011 war Kobilka möglich, den ganzen Kristallsignalkomplex zwischen dem aktivierten Beta-Adrenoceptor und G-Protein zu befestigen und seine Struktur zu bestimmen, es möglich machend, nahes Signal von transduction vom Empfänger bis das G-Protein zu sehen.

So, dank der heroischen Anstrengungen von Lefkovitz, Kobilkz und anderen Wissenschaftlern im Laufe der letzten 40 Jahre, haben wir über die Existenz einer einzigartigen und verschiedenen Familie von Empfängern erfahren, die mit G-Proteinen konjugiert sind, die alle Lebensprozesse im menschlichen Körper kontrollieren. Strukturstudien der letzten fünf Jahre haben die Kenntnisse von dreidimensionalen Strukturen dieser Empfänger, es möglich gebracht zu verstehen, wie extracellular ligands anerkannt durch die Empfänger, und wie die Übertragung von Signalen zu den G-Proteinen ist. Diese, für Arbeit den Weg bahnend, haben die Grundlage für eine ausführlichere Untersuchung geschaffen, die in der Zukunft helfen wird, die notwendigen Nuancen zu erfahren, die diese Empfänger von einander unterscheiden und ihnen erlauben, nur auf bestimmten ligands auswählend zu antworten, berichtet ein besseres Verstehen des pharmazeutischen Signals über die verschiedenen Typen von ligands ausführlich, um die möglichen Effekten des Empfängers dimerization, Effekten allosteric ligands, sowie Details eines ectopic Signalmechanismus durch das Aufhalten zu bestimmen. All das kann zu einer neuen Generation der Medizin führen, wo Rauschgifte wirksamer sein, aufhören würden, Nebenwirkungen zu verursachen, und gemäß den genetischen Informationen des GPCR des besonderen Patienten ausgewählt werden.

FAQ: NMR von Biomolecules

7 Tatsachen über die Möglichkeiten von NMR, biomolecules zu studieren

Gerade ein paar Jahre, nachdem sich die NMR-Methode als ein starkes Werkzeug für die Studie von einfachen organischen Zusammensetzungen eingerichtet hat, wurden die ersten Versuche, das Spektrum des Proteins zu messen, durchgeführt. Die erste Arbeit bezieht sich auf das 1957. Jahr, und die Spektren wurden zurzeit, natürlich, wenige Informationen erhalten. Seitdem, für ein wenig mehr als ein halbes Jahrhundert, ist die NMR-Spektroskopie von biomolecules ein langer Weg gekommen, zweit nur für die Röntgenstrahlkristallographie, eine Methode werdend, für die Struktur von Proteinen, der Schlüssel experimentelle Methode zu bestimmen, für die Dynamik von biomolecules zu studieren und eine Hauptposition im Feld des vernünftigen Designs von neuen biologisch aktiven Zusammensetzungen zu gewinnen.

• 1. Protein, das für das erste NMR-Spektrum gemessen wurde, war ribonuclease A. Das Spektrum ist ein einfacher Satz von "Erdhügeln", von denen nicht strukturelle oder andere nützliche Informationen zurzeit, um es zu bekommen, nicht möglich waren. 20 Jahre später, gegen Ende der 70er Jahre, wurde es bereits eine starke Methodik für den Fourier NMR Spektroskopie und die ersten zweidimensionalen NMR-Spektroskopienmethoden geschaffen. Als sie eine zweidimensionale Spektroskopie geschaffen haben, haben Techniken den echten starken Impuls zur Studie von komplizierten Zusammensetzungen, wie Proteine und Nukleinsäuren ermöglicht. Natürlich gehört der Hauptbeitrag zur Entwicklung dieses Bereiches dem Nobelpreisträger, dem schweizerischen Wissenschaftler Richard Ernst. mehrere Ergänzungstechniken wie die so genannte NOESY-Spektroskopie, wurden d. h. die Kernwirkungsspektroskopie von Overhauser (Overhauser Kernwirkung) - eine Methode geschaffen, die Zwischenkernkontakte zu entdecken. Wenn Protone eng miteinander im Raum in solch einer zweidimensionalen Spektrumsshowquer-Spitzen in den Positionen entsprechend den zwei aufeinander wirkenden Protonen durch den Raum sind.
• 2. Zweidimensionale Spektren des GEMÜTLICHEN, der so genannten Korrelationsspektroskopie: Wenn Protone mit einander durch die Wertigkeitselektronen im System aufeinander wirken, eine unveränderliche Nichtnulldrehungsdrehungswechselwirkung habend, d. h. sie durch mehr als drei chemische Obligationen von einander nicht getrennt werden, dass wir in diesem Spektrum wir entsprechende böse Spitzen sehen. Und auch es hat mehrere Ergänzungstechniken, zum Beispiel, TOCSY geschaffen - um alle Protone zu entdecken, die demselben Aminosäurenrückstandprotein gehören. Es stellt sich das heraus, wenn wir das zweidimensionale Spektrum eines relativ kleinen Proteins mit einem Molekulargewicht von, sagen wir, bis zu zehntausend Daltons, diese Techniken GEMÜTLICH, TOCSY und NOESY fähig analysieren, uns genügend Informationen zu geben, um die Signale zu klassifizieren, d. h. jedes der Protone des Proteins zu identifizieren. Solche Informationen, die wir von diesen Spektren erhalten, ist es genügend, die Struktur des Proteins zu berechnen. 1983 ist eine Gruppe von Wissenschaftlern Unter Führung Nobelpreisträgers Kurt Vyutrih die erste Struktur ist ein relativ kleines Protein, berechnet worden, aber es war ein Durchbruch - bis zu dieser Zeit die einzige Weise zu beschließen, dass die Struktur von biomolecules Röntgenstrahlkristallographie war. Schließlich gab es eine alternative Methode. Erstens erlaubt diese Methode, die Struktur der Lösung, aber nicht im Kristall und zweitens zu bestimmen, die physische Basis dieser Methode ist von der Röntgenanalyse im Wesentlichen verschieden.
• 3. Weiter ist NMR Methodik ganz schnell geworden. Es ist gefunden worden, dass sehr nützliche Informationen, um biomolecules zu studieren, nicht nur Protone und schwerere Kerne, zum Beispiel, wie Kohlenstoff 13 zur Verfügung stellen können. Sein natürlicher Inhalt ist - ungefähr 1 % relativ klein, aber es ist möglich zu wachsen ein Protein hat Isotopkohlenstoff 13 Medium bereichert und so den magnetischen Inhalt des Aktivkohleisotops zu fast 100 % zu vergrößern. Dasselbe wendet auf den Stickstoff 15 Isotop an, dessen natürlicher Inhalt noch dreimal weniger ist. Die Vorbereitung von etikettierten stabilen und magnetisch aktiven Isotopen C-13 und N-15 Proteintechniken hat eine so genannte heteronuclear Spektroskopie, d. h. die geisterhafte Korrelation dieser Techniken schwerer Kernkohlenstoff oder Stickstoff und mit ihnen vereinigte Protone geschaffen. Und, schließlich, hat die Kombination von klassischen Methoden TOCSY, GEMÜTLICH und NOESY, die oben, heteronuclear Methoden erwähnt werden, erlaubt, Methoden der mehrdimensionalen NMR-Spektroskopie zu gründen. Zum Beispiel, in einer dreidimensionalen (3D) Spektroskopie Daten, die entlang drei Äxten unter Drogeneinfluss sind: Eine Achse des schweren Kerns (Stickstoff 15 oder Kohlenstoff 13), zweit - Proton hat ein chemisches Band mit dem schweren Kern und der dritten Achse - jedes andere Proton gebunden, das mit dem vorherigen durch den Raum oder durch eine Drehungsdrehungskopplung aufeinander wirkt
• 4. Diese Annäherungen haben geholfen, die Methodik zu gründen, um nicht nur fähig zu kleinen Proteinen zu studieren, wie es in der frühen Entwicklung der NMR-Spektroskopie von biomolecules und den Proteinen zu den 20, 30 kDa und höher war. Jetzt breitet sich die Beschränkung des Molekulargewichtes des Gegenstands, der wird studiert, schnell aus. In den letzten Jahren, Studien, in denen Forscher aus verschiedenen Ländern Daten auf Bezugssignalen von Proteinen oder Proteinkomplexen bis zur megadaltonic Größe veröffentlichen. Das breitet natürlich äußerst die Möglichkeiten von NMR aus. Sehr wichtig ist die Tatsache, dass NMR-Spektroskopie Informationen über die Struktur - es ganz erfolgreich erhalten durch die Röntgenanalyse nicht nur bekommen kann, aber Sie können sehr wertvolle Informationen über die dynamischen Eigenschaften von Proteinsystemen bekommen, und hier die NMR-Methode einzigartig ist. D. h. wir können bis zu Atomentschlossenheitsinformationen über wie, was charakteristische Frequenzen, d. h., wie schnell und womit Umfangbewegung bestimmte Stücke des Proteinmoleküls kommen. Außerdem werden diese charakteristischen Zeitbewegungen untersucht und von picoseconds bis zu Stunden, d. h. bis NMR Spektroskopie in Realtime. Um Ihre geistige Fähigkeit zu verbessern - kaufen russischen nootropics - Cogitum, Semax, Cortexin, Phenotropil.
• 5. Und schließlich, der dritte Bereich, der äußerst wichtig ist - ist es die Möglichkeit der NMR-Methode, für die Wechselwirkung von verschiedenen Molekülen zu kontrollieren, zum Beispiel die Wechselwirkung von kleinen Molekülen mit biomolecules studierend. Diese biomolecules können Zielproteine - d. h. diejenigen sein, die von einem oder einem anderen Medikament betroffen werden, und niedrige Molekulargewichtzusammensetzungen Rauschgifte sein können, die wir, oder jene Zusammensetzungen verwenden, die das Potenzial haben, um sie zu werden. Und wegen des äußerst hohen Informationsinhalts der NMR-Methode, für die Fähigkeit von kleinen Molekülen zu bestimmen, zu Proteinen zu binden, ist diese Methode ein sehr schnell Entwickeln in den letzten Jahren in der Anwendung geworden, um nach Rauschgiften zu suchen. Dort nähert sich genannter NMR-Abschirmung, die auf die Identifizierung von Zusammensetzungen oder noch kleinere molekulare Bruchstückzukunftrauschgifte gerichtet ist, die zur Tasche oder dem anderen Proteinziel binden. Und durch NMR kann eine Vielfalt von molekularen Bruchstücken eingestellt werden, und hat sie dann artikuliert bekommen hübsche Hosympathienzusammensetzung, die das Potenzial hat, um ein gutes Heilmittel zu sein.
• 6. Die meisten pharmazeutischen Hauptgesellschaften seit dem späten 90-ies vom XX Jahrhundert, und im letzten Jahrzehnt, es geschieht schnell, es hat begonnen, die Technik der NMR-Abschirmung zu verwenden. Fast sie alle wird diese Methodik weit verwendet. Wenn Sie auf eine Liste biologisch aktiver Zusammensetzungen schauen, die in einer besonderen Bühne von vorklinischen oder klinischen Proben sind, scheint es dass mindestens ein Drittel von ihnen ausgewählt durch die Methoden der NMR-Abschirmung. Es sollte die zwei verschiedenen Richtungen der Anwendung von NMR bemerkt werden, um Entdeckung zu betäuben. Die erste Richtung wird mit der Identifizierung von den meisten Biotarget-Signalen, d. h. eines Proteins vereinigt, das das Ziel des Rauschgifts ist. Solches Protein muss sicher durch NMR studiert werden, insbesondere sollte es Informationen über Bezugssignale erhalten haben. Und dann gibt es mehrere NMR-Techniken, die erlauben, die verbindliche Tasche von niedrigen Molekulargewichtzusammensetzungen, potenziellen Rauschgiften mit dem Zielprotein genau einzustellen. Molekulare Bruchstücke der Methodik (bruchstückbasiertes Rauschgiftdesign, FBDD), mit den Informationen, die durch NMR für die bedeutungsvolle Aussprache von kleinen molekularen Bruchstücken in ein größeres Molekül erhalten sind, das das Potenzial hat, um eine Medizin zu werden.
• 7. Der zweite Bereich schließt nicht ein erhalten Informationen über das Zuweisen von NMR Signalen des Zielproteins. Außerdem kann solch ein Protein von der Einstellung von NMR äußerst hoch und ungünstig sein, um seine Spektren zu messen. Aber solch ein Protein kann durch NMR Abschirmungstechniken studiert werden. Weil diese letzte Annäherung verwendet, auf der Überwachung der Eigenschaften von niedrigen Molekulargewichtzusammensetzungen gestützt wird. Es ist durch das Ermitteln eines besonderen Eigentums des niedrigen Molekulargewichtbruchstücks möglich sagen, dass es bindet oder zum biologischen Ziel nicht bindet. Durch das Bauen auf eine angemessene Weise ändert sich das schrittweise Schema der Bruchstückstruktur und das Ermitteln der Eigenschaften der Schwergängigkeit zu biotarget durch NMR, wir können uns der Struktur wirksamere Zusammensetzungen nähern. Solch eine Zusammensetzung würde in seiner Eigenschaften-Annäherung für das potenzielle Rauschgift, d. h. haben Sie wirksame Schwergängigkeit, die mit dem Zielprotein und den anderen zum Rauschgift spezifischen Eigenschaften unveränderlich ist. Dann, jedoch, muss es einen langen Weg zu seinen eingehenden vorklinischen und klinischen Proben haben, aber es ist eine andere Geschichte, in der jedoch NMR Methoden nicht den letzten Platz besetzen.

FAQ: G-Protein hat Empfänger verbunden (GPCR)

7 Tatsachen über die größte Familie von Empfängern

G-Protein-Coupled-Empfänger (von den englischen G-protein-coupled Empfängern, GPCR.) sind die größte Familie von Empfängern in den Genomen von den meisten Organismen, die für drei des fünf "klassischen" Sinns von Menschen und der meisten Tiere und vieler Warnungssysteme im Körper verantwortlich sind. Sie sind ungefähr 50 % von vorhandenen Rauschgiften, aber ihr therapeutisches Potenzial beginnt gerade sich zu gewöhnen.

• 1. Bis die Nichtfachmänner des Herbstes 2012 kein Wort gehört haben - hat G-Protein Empfänger verbunden. Es sind jetzt auf jedermanns Lippen. Kurz gesagt, der Nobelpreis in der Chemie 2012 hat den Robert Lefkowitz und Brian Kobilka "für Studien von G-protein-coupled Empfängern" empfangen. Lefkowitz gegen Ende der 1960er Jahre hat den ersten Vertreter der Familie - Beta-Adrenoceptor geöffnet, und später hat sein Apostel Kobilka das Gen dieses Empfängers identifiziert, und hat Ähnlichkeiten mit einem anderen, Protein anscheinend ziemlich ohne Beziehung - der Photoempfänger rhodopsin, gelegen in der Netzhaut des Auges gefunden und erlaubt uns zu sehen. Es war ganz eine kühne Entscheidung - um diese und noch viele Empfänger in derselben Familie zu verbinden. Noch viel später wurde es bestätigt, dass sie eine allgemeine Raumstruktur haben.
  
  2007 hat Kobilka Triumph erreicht - die genaue Raumstruktur des β2-adrenergic Empfängers wurde erhalten. Das hat sich erwiesen, sehr schwierig zu sein, zu tun - GPCR-Empfänger haben eine völlig neue Methode verlangt, um für die Röntgenanalyse passende Kristalle zu erhalten. 2011 hat er gesagt, dass "der letzte Schliff" zu seinen vielen Jahren der Arbeit - gezeigt hat, wie der aktivierte in der Zellmembran gelegene Empfänger, mit G-Proteinen aufeinander wirkt, die "unter" der Membran (im Zytoplasma) gelegen sind.
• 2. Warum ist es wichtig zu wissen, dass GPCR-Empfänger - ein Membranenprotein, und was ist in der Zellmembran so speziell?
  
  Die Membran - ist die Hauptschale des Lebens, weil kein lebender Organismus ohne es nicht auskommen kann. Sogar viele Viren, über die sie noch möglich sind, zu streiten, lebend, oder nicht, haben eine Membran. Die Tatsache, dass es die "innere Welt" der Zelle und des Rests des Raums teilt, die wichtigsten Reaktionen erlaubend, findet in einem sehr beschränkten Raum statt ist abhängig davon relativ klein, was ringsherum geschieht. Zwischenzellkommunikation, den Zellen erlaubend, eine Gemeinschaft (in Bakterien) oder Organismen (von mehrzellularem eukaryotes) zu bilden, basiert auch auf der Membran. Das ist nicht nur ein halbdurchlässiger Film von lipids und komplizierte Hybride des lipid bilayer und des "Schwimmens" in seinen Membranenproteinen - Ionskanäle, Empfänger und andere. Ein Drittel des Proteins im Körper - Diaphragma.
• Jedoch, Membranenproteine, um die wirkliche Kompliziertheit im Gegensatz zu kugelförmigen Proteinen, wohl erzogenem "Gefühl" der Lösung zu studieren. Insbesondere um zum GPCR-Empfänger ich die richtige Gestalt habe und richtig arbeitend, muss es in der Membran gelegen werden. Seit langem war es der Stolperstein in der Studie der Struktur der G-protein-coupled Empfänger: Im Käfig ihres sehr kleinen, und deshalb ist es notwendig, sie zu erhalten und in Biotechnikanwendungen zu erforschen, wo ernste Schwierigkeiten im Erreichen (des Ausdrucks), und der Lieferung zur membranenähnlichen Umgebung und der Proteinlieferung "Kristall" entstehen, der für die Röntgenanalyse und Interpretation der Beugungsdaten erforderlich ist.
  
  Ein wichtiger Durchbruch in der Strukturbiologie des GPCR-Empfängers hat geschafft, unseren Landsmann Vadim Cherezov zu machen, der in der Kollaboration mit Kobilka 2007 im Stande gewesen ist zu kommen, hat ein Kristall genetisch Variante des .beta.2-adrenergic Empfängers, mit einer Kubikphase lipid Technologie konstruiert. Seit dieser Methode gewesen angenommen von vielen Laboratorien um die Welt.
• 3. Die Membranenumgebung bestimmt, wie Membranenproteine eingeordnet werden: Es gibt Bruchstücke der Proteinketten sind hydrophob (d. h., vor Wasser "erschrocken" und "lieben", mit nichtpolaren Molekülen - wie Membran lipids zu kommunizieren). Außerdem sind sie im α-helix gepackt, zum Flugzeug der Membran grob rechtwinklig. GPCR-Empfänger enthalten sieben solche Segmente, und deshalb der Struktur ähnelt einer "Schlange", die sieben Kurven macht, um die Membran zu durchqueren.
  Diese Tatsache hat Kobilka in seiner Zeit am Gedanken veranlasst, dass adrenoceptor und ein Photoempfänger der Netzhaut - Rhodopsin - die allgemeine Struktur haben: Die genetischen Folgen dieser Proteine analysierend, hat er diese dieselben sieben Ketten von hydrophoben Aminosäurenrückständen in beiden Empfängern entdeckt. Interessanterweise, wenn auf den ersten Blick der Struktur dieser Empfänger sehr ähnlich ist, antworten auf eine breite Reihe von chemischen und physischen Signalen.
• 4. Die G-protein-coupled Empfänger sind drei Hauptfamilien:
  
  1. Familie von Rhodopsin (A): Hier schließt den Photoempfänger rhodopsin und die Empfänger von Monoaminen (epinephrine, muscarinic, dopamine, Histamin, serotonin), peptides (angiotensin, bradykinin, chemokines, opioids, neuropeptides), Hormone, cannabinoids, sowie Gestank (ungefähr 300 dieser Empfänger) ein. Solcher, wie Neiromidin (Ipidacrine), Adrenalin (Epinephrine) Einspritzung, Dexamethasone sind.
  
  2. Familie von Secretin (B) Empfänger: diese Empfänger neuropeptides wie calcitonin, glucagon, Wachstumsfaktoren und das andere Absondern.
  
  3. Empfängerfamilie von Glutamate (C): Die Aminosäure glutamate Empfänger (ein "Fleisch habend, schmecken"), und andere Geschmackempfänger sowie Empfänger von Kalziumsionen.
  
  Ganz im menschlichen Erbgut enthält fast eintausend Gene von GPCR-Empfängern, was bedeutet, dass ein in zwanzig Protein in unserem Körper - es gerade solch ein Empfänger ist.
• 5. Einer der am meisten gut studierten vom G-protein-coupled Empfänger ist ein Retinalphotoempfänger rhodopsin unsere Augen. In der Höhle zwischen den sieben transmembrane α-helices enthält es ein lichtempfindliches Retinalpigment, das dazu fähig ist, ein Foton zu absorbieren, und ändern Sie ihre Angleichung (die Konvertierung findet cystrans statt). Dieses anscheinend langweilige chemische Detail erlaubt uns, das Weiß (und nicht nur) Licht zu genießen: Retinal, "gerade gemachte" Änderungen die Gestalt des Empfängers, der "aktiviert" wird und beginnt, mit G-Proteinen aufeinander zu wirken (im Fall von rhodopsin, das Protein hat transducin genannt). Die Aktivierung von transducin erzeugt schließlich ein Signal zum Gehirn entlang dem Sehnerv.
• Rhodopsin - die Pigmentzellen - "Stöcke", in der Dunkelheit arbeitend, und "drehen" ein helles Licht "ab". Und doch, wie wir, dort Zellen "Kegel" wissen, der drei andere opsin, rhodopsin verbunden mit, aber verschieden in der Farbenempfindlichkeit enthält: Sie sehen blaue, grüne und rote Farben, Vision trihromatichnoe Primate definierend. Deshalb "in der Dunkelheit sind alle Katzen grau" - "färben sich" opsins arbeiten nur im hellen Licht und dem rhodopsin - am Halbdunkel.
  
  Interessanterweise wurde das erste definiert Raumstruktur ist rhodopsin (das war 2000), und nicht adrenoceptor. Jedoch wird keiner der Autoren der Arbeit in der Liste von Nobelpreisträgern nicht aufgereiht.
  Übrigens hat ein cofactor Retinal Sangiorgi Wald 1933 von der Netzhaut des Rauschgifts zugeteilt, es ist ein Produkt der Transformation des Vitamins A, das das Phänomen "der Nachtblindheit" erklärt, die wenn Vitaminmangel erscheint. Retinal - ein einzelnes Molekül, das dem Empfänger durch die chemische Modifizierung beigefügt wird (ohne einen Empfänger reagiert natürlich nicht, um sich zu entzünden). 1967 hat Wald den Nobelpreis in der Physiologie oder Medizin "für seine Forschung über die Physiologie und Biochemie der Vision" erhalten
• 6. Ohne Signal werden Empfänger in einer untätigen Form gefunden. Aus Mangel am Empfängersignal - wenn es mit dem Ligand-Aktivator oder agonist nicht vereinigt wird. Wechselweise kann der Empfänger zum ligand-inactivator oder Gegner binden. So für rhodopsin und agonist und Gegner - ist es ein und dasselbe Molekül: Retinal. Nur im dunklen Retinal ist es in der Form der GUS und einem Gegner, und das Licht wird es ins Umgestalten umgestaltet und wird agonist. So "fühlen" "sich" rhodopsin und anderer opsins leicht.
  
  Empfänger, das Signal "fühlend", wird aktiviert. Am molekularen Niveau zeigt es ein Umstrukturieren an, "innere" (cytoplasmic) Empfängerseite wird geändert, so dass es beginnt, das G-Protein anzuerkennen. G-Protein hat drei Subeinheiten gedichtet: α, β und γ. Nach dem Verbinden dem G-Proteinempfänger wird α-subunit vom Komplex getrennt und wird an das "freie Schwimmen" im Prozess gesandt, der eine Kaskade von biochemischen Reaktionen auslöst, die die Bedeutung der ganzen vorhergehenden Empfängertat ist. Ein folgender aktivierter Empfänger aktiviert G-Proteinmolekül, vielfache Verstärkung des ursprünglichen Signals, das ein einzelnes Molekül oder (ein!) Foton sein kann.
  
  Das Erreichen der Raumstruktur des β-adrenergic Empfängers in der aktivierten Form und in der Kombination mit dem G-Protein war das "letzte Stroh", nach dem sich das Nobel-Komitee dafür entschieden hat: "Alle ist es Zeit, um zu geben."
• 7. Solches Geräusch wegen des biochemischen und der Biophysical-Studienempfängerfamilie wäre nicht gewesen, wenn jene Studien nicht vorausgesehener Durchbruch in der Arzneimittellehre sind, die mit der Entwicklung von neuen von GPCR-Empfängern folgenden Rauschgiften verbunden ist. Mit der Funktionsstörung dieser Empfänger wird ein Spektrum von sehr allgemeinen Krankheiten, einschließlich Allergie, Schizophrenie, Hypertonie, Asthmas und vieler anderer Psychosen vereinigt. Sogar heute, auf der G-protein-coupled Empfängertat gemäß verschiedenen Schätzungen, ungefähr Hälfte von heutigen Arzneimitteln und dieser Zahl verspricht, stark im Licht der aktiven Strukturuntersuchungen begonnen vor mehr als 30 Jahren Kobilka und Lefkowitz zu wachsen.
  
  Die Tatsache, dass das moderne Paradigma in der Biochemie sagt, dass, die Struktur wissend, es möglich ist, in der Funktion "molekularer Maschinen" wie ein Empfänger hereinzugehen. Dieses Konzept wird vernünftiges Design von Arzneimitteln gestützt: Das Wissen, was Innen"Schloss" (Empfänger) ist, und können Sie den "Schlüssel" (Medizin) aufnehmen. Jedoch ist es notwendig, ein bisschen rosenrote Brille zu wischen: Leben ist immer mehr komplizierte Schemas (besonders Marketing), und die Entwicklung von neuen Generationen von Rauschgiften, obwohl es eine umfassende Studie von Empfängern noch erleichtert hat, kann darauf nicht reduziert werden. So werden Biologen seit langem etwas sein, um zu tun.

Davon wo erscheinen die Phobien?

Psychologe Dr Doping erzählt über die zu Grunde liegenden Ursachen von phobic Unordnungen, die Rolle von Gamma-Aminobutyric Säure und disasterization.

Phobie - ist eine intensive Angst vor spezifischen Gegenständen oder Situationen, die führen, um ihre Aufhebung zu festigen. Zum Beispiel, wenn eine Person intensive Angst erfährt, wenn sie den Zahnarzt besucht, aber sie überwindet und regelmäßig Zähne der Phobie behandelt, weil Geistesstörungen nicht sprechen: keine Aufhebung und verwandte Lebensbeschränkungen.

Moderne Wissenschaft wird durch die so genannte biopsychosocial Vorstellung von Geistesstörungen einschließlich Phobien beherrscht. Es ist leicht zu sehen, dass das Wort "biopsychosocial" aus drei Teilen besteht, die die Hauptursachen von phobic Unordnungen vertreten. So ist eine Phobie wegen der gemeinsamen Wirkung von drei Faktoren: Biologisch, psychologisch und sozial - die auch mit einander aufeinander wirken, stark werdend oder den Beitrag jedes individuellen, so genannten biopsychosocial Mustersystems schwächend.

Biologische Ursachen von Phobien sind kompliziert und mit biochemischen Eigenschaften des Gehirns verbunden; die besonders wichtige Rolle in der Regulierung der Erregung wird im so genannten Gehirn-GABA (Gamma-Aminobutyric Säure) gegeben. GABA - ein neurotransmitter (eine Substanz, durch die Impulse zwischen Neuronen übersandt werden), hat eine sich beruhigende Wirkung auf das Nervensystem. So kommen Leute, die für den GABA-Misserfolg von Angriffen der Angst anfällig sind, vor, der wegen genetischer Faktoren, sowie verlängerter Betonung oder Aussetzung von toxischen Substanzen sein kann.

Sie können Vergnügenphobien mit Picamilon, Cogitum, Afobazol, Phenibut, Phenazepam versuchen oder Phenylpiracetam kaufen.

Jedoch kann nur eine biologische Verwundbarkeit zu Phobien führen. Psychologische Ursachenphobien beschreiben verschiedene psychologische Schulen verschieden. Zum Beispiel glauben Analytiker, dass die Bildung einer Phobie intrapersönlichen Konflikt symbolisiert hat, der in einer bestimmten Bühne der psychosexual Entwicklung entstanden ist (Rückruf, der von Freud "Fall von Kleinem Hans", beschrieben ist in dem die Angst des Jungen davor, durch einen Schimmel gebissen zu werden, als der Ausgleich aus Angst vor dem bestrafen von seinem Vater zur Nähe des Wunsches interpretiert wird zu bemuttern). Ein anderer Blick auf die psychologischen Ursachenphobien stellt kognitive Theorie ("kognitiv" - vereinigt mit Gedankeprozessen).In diese Theorien zur Verfügung, die Phobie wird demzufolge der verdrehten Effekten des Einflussbewertungsgegenstands der Angst wie der so genannte "disasterization" gesehen: "Ich kann es nicht ertragen, es wird mich töten."

Soziale Gründe werden gewöhnlich mit dem abgewetterten durch traumatische und anstrengende Situationen vereinigt, die Abschussvorrichtungsanreize für die Entwicklung von Phobien sprechen können (Hunde beißen ein Kind, übertragene schwere Krankheit, Mediaberichte über die hohe Gefahr des Krebses und der kardiovaskulären Krankheiten). Diese Anlaufanreize können die Entwicklung von Phobien nur anfangen, wenn es die so genannte "Diathese" (Verfügungen) durch biologische und psychologische Eigenschaften der Person gibt. So sind die Ursachen von Phobien systemisch, und das Holen von ihnen zu irgendwelchem Faktor würde unberechtigt und unfähig sein.

Cogitum - wirksamer, erholsamer Schlaf, klare Wörter

Vorteile: erholsamer Schlaf, klare Wörter

Die passierte Kommission für den Kindergarten, am Arzt-Neurologen hat sich erwiesen, Rede ist zur Alterstochter nicht passend. Neurologe hat gedrängt, um einen Kurs Cogitum Aventis zu nehmen, das Zentralnervensystem zu verbessern, zu einer Verbesserung in der Rede führend.

Medizin gelbliche Farbe, Bananengeschmack, süßer Geschmack. Die Konsistenz der Flüssigkeit, nicht klebrig.

Tochter des ersten Tages der Aufnahme, die folgenden Tage schliefen normalerweise nachts plötzlich hat nach der ruhigeren Nacht von Cogitum geschrien. Weniger reizbar während des Tages (besonders offensichtlich in den Tagen, die Medizin zu nehmen), wenn es eine Brechung zwischen Mahlzeiten, Gereiztheit ein wenig mehr Manifest gibt. Sie hat aufmerksam gehört, als ich Geschichten gelesen habe, Bilder zeigend. Leicht nimmt einen imaginären durch mich Informationen während der Geschichte wahr. Gute Einbildungskraft hat gestartet, zu arbeiten, mit Spielsachen allein spielend, sie vertritt verschiedene Situationen im Leben. leichtere Wiederholungen erinnern sich an neue Wörter. Rede ist im Prinzip ohne Vollersetzung, aber es ist besser, als es war: Das Wort wird klar ausgesprochen, es fügt wenig hinzu, um sich klar zu bieten, nicht nur zu mir.

Empfehlen Sie Cogitum Aventis, das Rauschgift hat eine positive Wirkung auf den Körper des Kindes.

Dauer des Gebrauches: Monat

Cogitum - hat dem Kind geholfen zu sprechen

Vorteile: Gut geduldet, wirksam

Nachteile: unbehagliche Ampulle

Der Hauptnachteil des Rauschgifts - Dosisampullen. seit oft vorgeschriebenem Cogitum kleinere Dosierung.

Unsere Tochter hat eine Neurologenlösung in 2.5 Jahren ernannt. Wir sind vorzeitig, und ringsherum etwas hinten von ihren Gleichen geboren gewesen. Durch das Gewicht, bewegende und geistige Entwicklung. Seit anderthalb Jahren im Gedanken, und am allermeisten ging ich es für die Redenentwicklung durch.

Der Kurs ausgewählt einzeln abhängig vom Grad der Kompliziertheit des Problems. Unser Kind hat seit 30 Tagen, an einer Dosierung der Hälfte von Ampullen einzelne Dosis auf dem Plan gestanden.

Meine Tochter hat "Cogitum" ziemlich normal angedauert. Ein netter Bananengeschmack.

Verbesserungen waren bereits in der zweiten Woche des Empfangs bemerkenswert. Erstens ist das Kind ein aktives Interesse an Dingen ringsherum geworden, und ist gerade gegangen und hat hingewiesen. Alles, was genannt gesehen hat.

Nach dem Monatsempfang von "Cogitum" war es möglich, Gedichte zu erfahren.

Im Allgemeinen ist das Rauschgift positiv. Gut geduldet ist der Geschmack, Kinder wie normal. Und die Wirkung ist sehr schnell sichtbar. Ich empfehle. Wenn der Arzt einen Kurs vorschreibt.